Bioquímica-13-12-2012-Lipídios.
Ácidos Graxos
Sistema sanguíneo (ABO)
Antígenos são caracterizados por glicolipídios. Funciona como antígenos de superfície.
Colesterol: regular a fluides das membranas biológicas. Precursor de diversas moléculas (hormônios). Vitamina D vem do colesterol.
Carotenóides. Vitamina D: retinol.
Rodoxina: mecanismos da visão.
Colesterol HDL lipoproteína de alta desnsidade. Lipídeos não se transportam com ácidos graxos, se transportam como quiloproteínas.
Levar colesterol aos tecidos para compor membrana biológica. LDL: levar colesterol aos tecidos para compor membranas biológicas.
LDL: leva colesterol aos tecidos e ele segue caminho de volta trazendo lipídios oxidados para ser hidratados (HDL).
Responsável pela excreção de colesterol.
LDL se oxida e modifica e isso provoca alterações endoteliais.
LDL vai entrando nas camadas mais interiores do endotélio. Forma fibras musculares pelo macrófago. Placa de aderoma. Ìntima é a camada mais superior da pare do endotélio. Rompimento do endotélio e adesão de plaquetas e formação de uma rede de fibrina que forma coágulos e mais colesterol, mais células até o quase fechamento do vaso.
Em algum momento o próprio fluxo sanguíneo é capaz de alterar a superfície do endotélio. Como se aquelas células sofressem uma pequena ruptura. Fator de risco pressão arterial elevada. Aumenta o risco dessas lesões endoteliais.
Moléculas de adesão, monócito vai entrar por esses furinhos, na superfície abaixo do endotélio, na túnica íntima que é histologicamente diferenciado.
O objetivo do LDL é encontrar um receptor celular num tecido para liberar colesterol. Ao longo ele pode sofrer modificações oxidativas que são o primeiro passo para a artereoesclerose.
A entrada de monócitos está relacionada a uma liberação de citosinas. Reação inflamatória. Usar anti-inflamatório, ácido acetilsalicílico uma vez ao dia, além das estatinas, para as pessoas com risco vascular. Inibidor de prostaglandinas. Monócito sofre diferenciação em macrófago, macrófago sofre diferenciação em células espumosas e aparecem células musculares lisas. Placa ateromatosa.
Interferon, rompimento, vasamento de células espumosas e plaquetação.
AAS é inibidor da síntese de prostaglandinas e prostaciclinas. Não pode ser tomada antes de uma cirurgia pois a coagulação sanguínea fica modificada. Ginco biloba tem a mesma função sobre a agregação plaquetária. Risco de hemorragia em intervenção cirúrgica.
Ação anti-inflamatória do AAS. Prostaglandinas têm ação inflamatória, pois estão envolvidas nos mecanismos de inflamação. Prostaciclinas também são agentes pró inflamatórios. Isso é defesa para o organismo. Liberação de prostaglandinas, fatores quimiotáticos para a agregação de células de defesa, monócitos e macrófagos.
No momento em que a inflamação provoca uma resposta de defesa que não é tão boa. Nesse caso o AAS tem atividade fibrinolíticas. Ginco biloba melhora a memória porque aumenta a vascularização cerebral.
CASO CLÍNICO 1-Lipídeos-Olestra (Guilherme Wallace).
Literatura opinativa não é literatura científica. Texto alarmista. Processo industrial de hidrogenação e produção de ácidos trans. Extraídos de óleos vegetais, repercussão melhor do que a manteiga. Poliinsaturados cis (da natureza) e trans (processo de hidrogenação) – processos de redução de ácidos graxos trans, progresso científico tecnológico. Ácidos graxos trans são de difícil metabolismo. Composição de poli-insaturados, composição mais linear, compactada. Se assemelha ao ácido graxo saturado.
Olestra: paladar e cheiro de gordura, mas não faz nada a não ser capturar ADEK e eliminar, sem absorção pelo organismo. Efeito laxativo pela sua não absorção pelo intestino. Hipovitaminose das vitaminas lipossolúveis.
O que é gordura hidrogenada.
Produto da hidrogenação catalítica. Elevando o ponto de fusão à temperatura ambiente desses óleos vegetais que são líquidos. Forma ácidos cis e trans
Bioquímica-Enzimas-18-12-2012
Momentos diferentes de produtividade da enzima. Cinética de primeira ordem. Aumentando a poténcia de enzima ou de substrato aumento a velocidade. A partir de determinado momento a capacidade de transformação e de trabalho não sofre alteração, mesmo aumentando a quantidade de substrato ou de enzima. Cinética de ordem zero. Quando ainda está chegando a sua capacidade é de ordem mista.
Na primeira ordem, aumentando o substrato aumento a velocidade. Em ordem zero, velocidade constante com o aumento do substrato. Em ordem mista a enzima ainda não está toda ocupada, ainda há moléculas desocupadas, portanto ainda há aumento, mas é desproporcional.
Efeito da temperatura sobre um inibidor retroviral, por exemplo, contra HIV. Ordem zero para ter substrato constante para não mascarar. Todo estudo enzimático se faz na ordem zero, utilizando de 10 a 100 vezes o KM. Para ter só uma variável.
Micaelis tentava demonstrar a afinidade de um sistema enzimático por seu substrato. Complexo enzima substratro e substrato, produto, enzima.
Estabelecida a velocidade máxima, eu verifico qual é a metade dessa velocidade máxima. Projeto a metade da velocidade máxima na curva e descubro qual é o substrato correspondente. KM, metro, constante de micaelis.
Quanto menor o KM, maior a afinidade de substrato. KM apresenta as diferenças de isoenzimas com relação á transformação do substrato. O uso do KM é fundamental na indústria alimentícia para produzir determinados artefatos, KM e solubilidade, BOMBOM LIPOROSO (sólido de dentro se transforma em líquido e o de fora se transforma em sólido, utilizando uma enzima invertase com uma solução concentrada de sacarose-casquinha de sacarose que não sofreu a ação da enzima-tempo para deixar atuar, KM baixo tempo curto, KM alto tempo longo.
Enzima em ordem zero, concentrações elevadas de substrato, mas às vezes ele inibe a enzima em altas concentrações. Preciso saber que quantidade de substrato vou utilizar. Enzima com substrato insolúvel em água.
Chemical, inibidor de lipase pancreática, uso 5 vezes um KM. Representação gráfica de um braço de uma hipérbole, que é uma tendência, não atinge o valor, não atinjo o valor absoluto de KM. Forma de definir absolutamente o KM é o artifício matemático de conversão de uma hipérbole em uma reta, botando os inversos.
Imagine que a curva se construiu da seguinte forma: micromoles por ml
Concentração de substrato1,2,4-velocidade2,4,10: três pontos, curva . invertendo-a, terei um sobre substrato ;0,5;0,25 e um sobre velocidade 0,5; 0,25; 0,1.
Inverso do substrato x inverso da velocidade. A velocidade máxima é o cruzamento do gráfico da reta com o eixo y e o cruzamento com o eixo x é -1\KM.
O gráfico convencional de atividade da enzima A e da enzima B, dois eixos, um superior e outro inferior de braço de hipérbole, B, mais abaixo com menor afinidade e maior KM. A, mais acima, com maior afinidade e menor KM. Quanto maior o ângulo formado entre a concentração de substrato e a curva maior será a afinidade e menor será o KM e quanto menor o ângulo formado entre a concentração de substrato e a curpa menor a afinidade e maior o KM.
No corpo humano, pela evolução, tenho uma enzima que responde a um estímulo que não é contínuo, mobilizar o glicogênio e transformar em glicose. Baixa afinidade mantém as reservas, mas demora no estímulo, serei predado e não deixarei sucessores. Alta afinidade, quebro tudo e quando precisar não terei nada. Se tivesse dois comportamentos diferentes. Quando houvesse pouca oferta de substrato, afinidade baixa. Aumentada a quantidade de substrato, afinidade alta. Criador atendeu a natureza melhor do que o meio termo que ela propôs.
Enzima com cinética alostérica, não é mais o braço de uma hipérbole. Curva sigmoide, Eixo de afinidade se modifica a partir do aumento da concentração e da ligação com os sítios alostéricos e não só com os catalíticos. Os sítios alostéricos alteram a conformação tridimensional e tornam a enzima, transformação do sítio catalítico pelo substrato, com maior afinidade com o substrato.
Enzima com boca pequena (sítio catalítico) para boca grande de substrato, dificuldade, baixa afinidade. Outro sítio que se liga ao substrato, sítio alostérico que tem menos afinidade ainda pelo substrato do que o sítio catalítico (boca grande atrás). Quanto mais eu aumento a quantidade mais eu diminuo a especificidade. Aumento a quantidade e diminuo a especificidade e o substrato passa a se ligar com o sítio alostérioco, mudança tridimensional na enzima que se torna com maior afinidade do sítio catalítico pelo substrato.
O sítio alostérico aumenta a afinidade do sítio catalítico pelo substrato.
Alostérico (lugar outro).
As enzimas funcionam em ambas direções, sendo determinada pela lei de ação das massas.
A se converte em B e B se converte em A, equilíbrio dinâmico, mesmo número de moléculas se transformando nos dois sentidos, proporcionalidade. Adiciono A, desloco para B, adicono B desloco para A, retiro A desloco para A, retiro B desloco para B.
Eventualmente temos que transformar as reações em irreversíveis. Formar um produto que se degrada, produto degradado não é capaz de se recompor.
ATP se tranforma em AMP (cíclico ou não) + PPi (se degrada em Pi +Pi, impossibilitando a regeneração da molécula).
PO42
Outro exemplo: toxicologia. Os orientais têm pouca resistência ao álcool, que é transformado em acetoaldeído e em acetato, que se tranforma em acetil COA e serve como fonte de energia.
Orientais têm a mesma isoenzima que tranforma acetoaldeído em acetado, desidrogenase, com KM muito elevado, baixa afinidade, acumula acetoaldeído que é muito tóxica e produz uma série de efeitos.
A manutenção da planta está na semente, cheio de inibidor de tripsina, preciso cozinhar para torna-lo inativo. Gero uma molécula que vai atuar num novo ciclo. Inibidores irreversíveis para afastar o predador da planta. Alguns fármacos são inibidores irreversíveis, mas a maioria é reversível.
Tenho glicogênio e glicose, dois sistemas enzimáticos para a degradação e para a síntese de glicogênio, os dois atuam em velocidades distintas para que quando a oferta for baixa quebre, ativando o sistema que degrada e bloqueando o que sintetiza e quando a oferta for alta inibir o sistema que degrada e liberar o que sintetiza. Ações contrárias.
Regulação do metabolismo, os inibidores reversíveis são os que interessam. Os inibidores reversíveis competitivos (que compete com o substrato pela ligação com o sítio catalítico, não ocorre catálise, mas fica ocupado, estando ocupado não tenho como ligar o substrato natural, ele necessariamente precisa ter uma identificação estrutural e elétrica com o substrato, exemplo ácido paramina benzoico benzeno com carboxila, essencial para a parede bacteriana, antibiótico parecido, sendo um inibidor competitivo que entra no lugar do substrato e ocupa e não consigo transformar o substrato natural, identidade estrutural e elétrica com o substrato, hoje HIV, retrovirais são a maioria como retardo que estão sendo lançados pela indústria farmacêutica, inibidores enzimáticos que diminuem a replicação viral, enzimas que constroem, fazem a cópia de DNA e RNA viral, coquetel de inibidores, descobrir o agente, entender a mecânica do agente, enzimas envolvidas, medicamentos) e os inibidores reversíveis não competitivos (diferentes do substrato, não conseguem se identificar com o sítio catalítico, envolvidos com a regulação do feedback, exemplo: A se tranforma em B que se transforma em C que se transforma em D, dificilmente nas atividades de transformação tenho algo não mediado pela atividade enzimática, uma enzima para cada transformação só que eu não regulo todas as enzimas, quem regula a velocidade é a enzima mais lenta que é a enzima marca passo; tenho aumento da produção de D e não preciso mais de D, vou regular bloqueando essa reação de forma reversível, ligo o inibidor e o sítio fica bloqueado, o nome é inibidor, para o sítio ativo, mas não agiu no sítio catalítico, então ele é um inibidor reversível do tipo não competitivo que atua na regulação do feedback, que incide só na enzima marca passo, pois atuando nela já inibe a reação toda; só tenho inibidores para a enzima mais lenta, que é a enzima marca passo).
Expressão cinética: Tenho quatro exemplares da enzima e quatro moléculas de substrato. Um milissegundo, um substrato degradado por segundo. Inibidor competitivo, semelhante ao substrato e se liga no sítio catalítico, se liga na enzima mas não é degradado. Se eu colocar o mesmo número de moléculas de inibidor no sistema e a velocidade cai a metade. Metade do tempo está ligado ao inibidor. O que vai acontecer com a velocidade, no modelo cartesiano, com uma só variável sendo alterado, variando a concentração do substrato, a concentração de inibidor está estável. Se ampliar muito a concentração de substrato tenho aumento na velocidade.
Graficamente, com o inibidor competitivo mantem a velocidade máxima contínua mas aumenta o KM.
O inibidor que se liga à enzima e neste momento extingue a atividade dela, mesmo que eu aumente a quantidade de substrato, não aumento a velocidade máxima, é como se a enzima tivesse saído do sistema. A afinidade ia ser a mesma que a de todas, pois é uma identificação entre enzimas e substrato.
Graficamente, com o inibidor não competitivo, não há alteração do KM, mas há redução da velocidade máxima.
Enzimas micaelianas e não aloestéricas (gráfico sigmoide).
A afinidade é uma propriedade de uma única molécula de enzima com um substrato.
Faltou falar de anticorpos com atividade enzimática, abenzimas, abzimas (forma de produzir enzima).
Efeito dos moduladores alostéricos. Modulador, ao contrário dos inibidores não bloqueia a atividade. Só se presta às enzimas que têm um segundo sítio, as chamadas alostéricas.
Moduladores positivos: quando se ligam à enzima, aumenta a afinidade do sítio alostérico ao substrato, vou precisar de uma quantidade menor de substrato para que se liguem ao sítio alostérico e mude a atividade do sítio catalítico. O gráfico sigmoide se desloca para a esquerda.
Moduladores negativos: dificultam a entrada de substrato no sítio alostérico. Vou precisar de uma quantidade maior de substratos para ocupar os sítios alostéricos. O gráfico sigmoide se desloca para a direita.
A enzima marca passo é Ex, alostérica, que converte C em D, aumento a concentração de A, provavelmente é um modulador positivo, pois mais rapidamente o sítio alostérico será ocupado. Descobri que G é modulador, só que negativo, que exige uma quantidade muito maior de substrato para ocupar o sítio alostérico.
Enzima marca passo. Concentro toda a regulação da via na enzima mais lenta.
Fiz um experimento inibidor no meu laboratório. Anotei num quadro branco e a moça da faxina limpou o quadro, só me deixando o gráfico (um gráfico de inibição: com duas retas, gráfico de inversos, uma com o controle e outra reta com a presença de um inibidor). Quando eu mantenho o KM contínuo e diminuo a velocidade então o inibidor é não competitivo. O inibidor é a reta de cima, menos inclinada que a sem inibidor.
Outro gráfico, com alteração de KM e velocidade constante, então é um inibidor competitivo.
A mais inclinada é o controle e a menos inclinada é o como o inibidor (competitivo no caso).
Bioquímica-20-12-2012-Vitaminas
Tiamina B1
Apresenta um anel pirimidínico condensado com um anel de tiazol.
Absorção e excreção.
Alimentos: TPP-PTNs hidrólise no trato digestivo – TIAMINA
Absorção: meio ácido (intestino delgado).
Transporte ativo saturável = baixa tiamina
Difusão passiva aumenta tiamina no lúmen intestinal.
Enterácito = fosforilação da tiamina em (di e trifosfato).
Circulação éntero-hipática.
Plasma: tiamina livre e TMP = TIAMNA MONO-FOSFATO
Sítios de armazenamento = músculo esquelético, fígado, rins coração e cérebro.
Excreção urinária = dependente da quantidade ingerida (ácido 2-metil-4-amino-5-pirimidina) carboxílico e ácido 4-metiltiazd-5-acetico, ácido tiamina-acético).
Excreção fecal: ingestão X vitamina não absorvida.
Função celular
Co-fator enzimático: pirofosfato da tiamina (TDP)
Mitabolismo da glicose e aminoácidos
Transcetolase: enzima chave de shunt daí pentose (via pentose fosfato).
Síntese de ribose 5-P
Desidrogenases de cetoácidos de cadeia ramificada. Precisa de tiamina B1.
Catabolismo dos aminoácidos de cadeia ramificada. Os aminoácidos valina e isoleucina formam propionil CoA que pode ser convertido em succinil CoA. Os aminoácidos leucina e isoleucina formam acetil-CoA. O aminoácido leucina pode formar acetoacetato. Modificado de Brody (1999).
Retirar dos doentes hepáticos essas cadeias muito ramificadas devidos aos intermediários de metabolismo de aminoácidos que o organismo não consegue metabolizar. A diminuição dela vai diminuir ou anular a atividade da desidrogenase, sobrando alfacetocolerato, composto intermediário tóxico para o organismo, por exemplo. Sempre ligado à enzima que está catalisando a reação (maior ou menor concentração de acordo com a atividade da enzima-vitaminas ou minerais associados para que estejam com essa atividade 100%).
Não tenho ciclo de Krebs, não tenho formação de ATP. Deficiência de tiamina gera confusão mental, neurônios sem ATP (energia). O organismo usa aminoácidos como fontes de energia quando falta glicose, mas os aminoácidos são desaminados para utilizar o esqueleto carbônico tanto para utilizar como energia quanto para sintetizar outras moléculas.
Primeiro substrato energético do organismo, glicose, depois lipídios e proteínas. No organismo inteiro as reações estão acontecendo ao mesmo tempo. Consumo só de proteína e não de carboidrato, subnutrição.
Fontes e recomendação de tiamina.
RDA = 1,5 Mg\dia (adulto). Nem hipo e nem hipervitaminose.
Presente amplamente em alimentos de origem vegetal e animal.
Hipovitaminose.
Perda de peso, anorexia, alterações cardíacas, sintomas neurológicos, beriberi;
Doença do xarope de bordo: acúmulo de alfa-cetoácidos de AAs ramificados + retardo mental.
Hipervitaminose
Não ocasiona sérios riscos à saúde.
Vitamina B2-riboflavina
Flavocinase (flavoproteína) compõem o FAD ligadas à oxirredução. FAD FLAVINA, NAD NIACINA.
FAD e FMN mononucleotídeo.
Absorção e excreção
Absorção facilitada = intestino delgado aumento da concentração no íleo.
Enterócitos riboflavina fosforilada em FMN.
Excreção urinária.
Ciclo de Krebs. Oxidação dos compostos. 3 NAD e FAD (na succinato conversão a fumarato).
A diferenciação entre NAD e FAD é que o NAD capta o hidrogênio e leva para a cadeia transportadora de elétrons e o FAD está inserido na cadeia respiratória.
Succinato desidrogenase, preciso do FAD para pegar o hidrogênio proveniente do succinato e convertê-lo a fumarato.
O ciclo de Krebs fica na matriz, mas ligado à membrana fica a succinato desidrogenase. O FAD não pega o hidrogênio e leva para a membrana como o NAD, ele já está na membrana.
4 Complexos e o NAD entra do 1 ao 4 e o FAD já entra no 2, produção de ATP menor.
NADH, já inserido na cadeia de transporte de elétrons. Quando o NAD chega na membrana mitocondrial para doar elétron e o mononucleotídeo no complexo 1 e recebe, com riboflavina, refaz o NAD, faz a manutenção, retirando o H. Pode reduzir a concentração de NADH disponível. No complexo 2, da cadeia respiratória de elétrons, riboflavina, vai comprometer o ciclo de Krebs, succinato oxidado a fumarato, se comprometer reduzo todo o ciclo de Krebs.
NADH desidrogenase.
Faz parte do complexo I e II de cadeia respiratória.
Complexo I: Elétrons são transferidos do NADH + para FMN e lançadeira Fe\S para a ubiquinona.
Outros elétrons que surgem da oxidação do succinato, do acil-CoA e de outros substratos passam para a ubiquinona pela succinato desidrogenase ou outra desidrogenase mitocondrial via FADH2.
Acúmulo de NAD reduzido, preciso do NAD oxidado para receber os elétrons que vêm do ciclo de Krebs, se não tiver o suficiente desacelero o ciclo de Krebs.
Complexo II: Também diminuo, mas não pelo NAD que traz o H+, o elétron que sai dessa reação vai para o NAD que já está na membrana mitocondrial.
Ciclo de Krebs:
Alfa-cetoglutarato desidrogenase (enzima razão limitante do ácido tricarboxílico).
A deficiência de riboflavina desacelera o ciclo de Krebs tanto pelo complexo I quanto pelo complexo II.
Complexo glutationa redutase-peroxidase, glutationa neutraliza os radicais livres, extremamente importante a atividade dessa enzima contra a deterioração celular, envelhecimento, contra espécies reativas de oxigênio. Neutraliza por exemplo peróxido de hidrogênio. Para ela promover essa neutralização, precisa estar reduzida e oxidada, fazendo essa troca das reações de oxi redução, pega o radical livre e o neutraliza e se oxida, você precisa reduzi-la novamente. FAD riboflavina, glutadiona redutase, enzima que precisa reduzir o composto glutationa, FAD e NADPH, os dois juntos, para neutralizar as espécies reativas de oxigênio. Alguns tipos de câncer, envelhecimento, doenças crônicas degenerativas (espécies reativas e oxigênio, deterioração das membranas plasmáticas e fosfolipídeos e de todo aquele sistema). O selênio é um mineral envolvido, cofator desse mecanismo, do qual é componente a glutationa peroxidase.
A redução é necessária para a redução das espécies reativas de oxigênio.
Fontes e recomendações.
Riboflavina amplamente distribuída nos alimentos porém, em pequenas quantidades. Alimentos em destaque: leite e derivados e vísceras como fígado e rins.
RDA; 1,7 homens, 1,3 mulheres.
Hipovitaminose: deficiência apenas de riboflavina é pouco comum, porém, pode causar estomatite, dermatite seborreica, anemia.
3. Niacina, nicotinamina ou ácido nicotínico (PP). Recepciona os elétrons do NicotinaminaAdeninaD. DADP, fosforilado com uma carga a mais de energia (ciclo de Krebs).
E descritor genérico para ácido nicotínico (piridina-3-ácido carboxílico) e nicotinamida (amida do ácido nicotínico).
Co-fator .
Síntese de NAD a partir do triptofano. Biodisponibilidade pequena. 60 mg de triptofano = 1mg niacina. Difícil e custosa.
Os aminoácidos, proteínas, são preservados ao máximo.
Absorção da niacina.
Difusão facilitada em todas as prções do trato intestinal. Alimentos = NAD, NADP e suas respectivas formas reduzidas (sofrem ação de proteases e da NAD hidrolase para serem absorvidos). Excessos eliminados na urina; forma metilada = N-metil-nicotinamida. Niacinamida: forma predominante no plasma.
Função celular do NAD e NADP.
NAD = aceptor de elétrons em reações catabólicas envolvendo a degradação de carboidratos, ácidos graxos, corpos cetônicos, aminoácidos e álcool.
Glicólise e Beta-oxidação de ácidos graxos.
O NAD está principalmente no ciclo de Krebs. Reações de oxi-redução, troca de elétrons e cadeia de transporte de elétrons. Aminoácido que precisa ser oxidado também, entra o NAD ou o FAD que possuem essas duas vitaminas com essa função.
A tiamina na piruvato desidrogenase, sem ela não tem substrato para o ciclo de Krebs (detalhes para a segunda prova, para a primeira saber só em que tipo de reação as vitaminas estão envolvidas).
A degradação de carboidrato, via glicolítica da glicose até o piruvato. Oxidando qualquer molécula preciso de um aceptor de elétrons. Sintetizando uma molécula, preciso ser doador de elétrons, mas preciso segurá-lo por um tempo. Catabolismo NAD. Anabolismo NADPH.
Via glicolítica. 6C divididos por 2 = 3C.
Glicólise: via glicolítica.
De glicose até fosforilar, gliceraldeído trifosfato, parto a glicose fosforilada, dois compostos com seis carbonos cada. Dali em diante tudo duplicado, duas com 3C, duas moléculas de NAD.
O NAD precisa de niacina. Sem FAD não tem riboflavina.
Beta oxidação de ácidos graxos.
Vai tirando de dois em dois carbonos para jogar dentro do ciclo de Krebs, mesmo princípio do piruvato, quem recebe os elétrons provenientes é o NADH e o FADH2, pois são muitos elétrons. Várias quebras e reações. É o NAD e não o NADP.
Produção de energia vinda de todos os lados.
Catabolismo de gordura de lipídeos, utilizando NAD e FAD para o transporte de elétrons.
O NAD é o aceptor mais facilmente utilizado. O NADP também é um aceptor de elétrons, num momento ele vai ter que se reduzir.
Síntese de ácidos graxos. O NADPH fornece esse combustível.
Fontes e recomentações, bem pouco, 19 miligramas homens e 15 mg mulheres.
4. Piridoxina, piridoxal e piridoxamina B6.
Grupo de compostos contendo N (2-metil-3-hidroxi-5-hidroxi-metil-piridinas) e estão presentes nas formas PN, PM e PL.
Substituintes na região 4.
A piridoxina está relacionada ás enzimas que promovem as reações de transaminação ou desaminação.
Característica dessa vitamina é coletar, ser aceptora de grupamentos amino. Tanto o NAD quanto o FAD são aceptoras de elétrons, já a vitamina B6 é aceptora de grupamento amino.
Metabolismo;
Transaminação (transferência do grupo amina entre AAs) e desaminação (remoção de grupos amina de AAs).
Transaminases ou desaminases: retiro o grupamento amina, fica só o esqueleto carbônico com o grupamento ácido é alfacetoácido. Precisam da piridoxina, vitamina B para fazê-lo.
O grupamento amino fica ligado à vitamina B6, é ela que faz esse transporte. O aminoácido final pode ser desaminado e o grupamento amino é transportado pela vitamina B6 para compor a uréia.
RDA=2,0 mg\dia (homens).
Hipovitaminose: neuropatia, por excesso de aminases no organismo.
Ácido pantotênico
Constituinte da coenzima A e assim, participa de reações do metabolismo central e intermediário.
Ciclo de Krebs: converter o acetil, vindo da degradação de ácidos graxos, por exemplo, que se condensa com a coenzima A. Ativação em acetilCoA. O ácido pantotênico forma essa coenzima A.
Importância central no metabolismo intermediário, sem a coenzima A o acetil não entra no ciclo de Krebs.
Para a síntese dos ácidos graxos você também precisa ativar o acetil, incorporar a coenzima A. Oxidação e síntese de AG, metabolismo de corpos cetônicos, etc...
Glicose sofre glicólise e vai a pirutato e acaba em acetil CoA.
Aminoácidos sofrem descarboxilação e desaminação.
Recomendações: 5 a 10 mg\dia.
Não há RDA.
Deficiência; na síntese de ATP.
BIOTINA;
Sintetizada pelos microrganismos colônicos, o que ajuda a suprir.
As vitaminas lipossolúveis são ADEK.
Faltou ácido fólico, B12 e C.
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